中科院824生物化学乙考研真题及大纲解析 学长划重点
作者：科大科院考研网 发表时间：2018-08-12 来源：研招办
第三章 蛋白质
第一节 蛋白质化学
1.了解氨基酸、肽的分类及其常见举例。
拓展：氨基酸根据其R基团的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸以及杂环氨基酸。脂肪族氨基酸中含羟基氨基酸主要是丝氨酸（Ser）和苏氨酸（Thr）；含硫氨基酸主要有半胱氨酸（Cys）和甲硫氨酸（Met）；酸性氨基酸主要是谷氨酸（Glu）和天冬氨酸（Asp）；碱性氨基酸主要是赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）和组氨酸（His）。
真题：以下哪个不属于组成蛋白质的常见氨基酸。 （单选，2013）
2.理解氨基酸的通式与结构，肽及肽键的特点。掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质（常见的鉴别反应）。
拓展:组成蛋白质的常见20种氨基酸除脯氨酸及其衍生物外，均可称为α氨基酸。除甘氨酸外均具有手性碳原子。肽是氨基酸通过脱水缩合而得，形成的化学键称为肽键。肽键是一种具有部分双键性质的化学键，不可以自由旋转，具有永久偶极。氨基酸和蛋白质的等电点均是指净电荷为零时溶液的pH。蛋白质在280nm处具有最大紫外吸收。茚三酮反应是鉴别氨基酸和多肽的特征反应，而双缩脲反应是鉴别蛋白质和氨基酸的特征性反应。
真题：酸性氨基酸等电点的计算方法。 （单选，2013）
有特殊紫外吸收的氨基酸是哪几个。 （填空，2013）
3.理解蛋白质一级结构的测定方法。掌握蛋白质二级结构的类型及特点，理解三级、四级结构的概念。理解一级结构域三维结构的关系。常见蛋白质的分类与举例。蛋白质变性的概念，变性的原因及变形后的主要变化。
拓展：蛋白质共价结构的测定主要过程需要简单了解，可以从N-末端和C-末端两个部分入手，对其氨基酸序列进行鉴定。X射线晶体衍射技术是目前测定蛋白质三维空间结构的最好方法。维系蛋白质三维结构的主要作用力是氢键、范德华力、疏水作用和盐键这些非共价键。二级结构中最重要的类型为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲。氨基酸R基的电荷性质、大小以及种类均会影响α螺旋的稳定性。其中当多肽链中出现脯氨酸时α螺旋就会中断。蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素影响时，出现生物活性丧失，溶解度下降，不对称性增高等变化的现象称为蛋白质变性。常见的蛋白质变性剂为尿素、盐酸胍、十二烷基硫酸钠等等。各亚基相互缔合作用所形成的结构称为蛋白质的四级结构。
真题：蛋白质变性机制 （单选，2013）
蛋白质一级结构N-末端测定分析的方法。 （单选，2013）
丝心蛋白二级结构的主要类型。 （填空，2013）
4.掌握常见蛋白质的结构与功能的关系。
拓展：对比记忆肌红蛋白和血红蛋白的结构和功能特点。肌红蛋白是一种由一条多肽链组成的可携带氧气的蛋白质，主要存在于哺乳动物细胞内。肌红蛋白每次只能携带一分子的氧。其氧解离曲线是双曲线，肌红蛋白多数情况下是高度氧合的，是氧气的贮存库。血红蛋白是一种由4条多肽链组成的可携带氧的蛋白质，氧解离曲线为S形。镰刀形红细胞贫血病的发病原因是蛋白中β链上N末端开始第6位氨基酸的谷氨酸换成了缬氨酸这一微小的氨基酸序列改变。免疫细胞中T细胞主要是负责细胞免疫，而B细胞主要是体液免疫。肌原纤维中粗肌丝主要是肌球蛋白组成，细肌丝主要是肌动蛋白组成。
真题：免疫球蛋白属于糖蛋白。 （单选，2013）
5.掌握酶的概念（化学本质），分类及其常见举例。酶活力与比活力的概念，酶分离纯化的衡量标准，注意事项及主要的步骤。
拓展：酶从本质来讲是一种具有催化活性的蛋白质或RNA。根据酶蛋白的特点主要可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体。根据国际酶学委员会的命名方法又可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶和连接酶。酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，可以用一定条件下所催化反应的反应速率来表示，即酶含量的多少，单位是U/g或U/mg。酶的比活力是指每mg蛋白质所含的酶活力单位数，代表酶的纯度。判断酶分离纯化方法的优劣主要看总活力的回收和比活力的提高倍数。核酶、抗体酶的概念。化学酶工程和生物酶工程研究的内容。
真题：酶作为生物催化剂就催化效率而言是非生物催化剂的倍数。（单选，2012）
酶的比活力代表的是酶的纯度 （单选，2013）
变构酶的特点。 （单选，2013）
- 掌握米氏方程和米氏常数的概念，酶抑制作用的分类及其主要的特点。影响酶反应速率的因素。
拓展：米氏方程是一个描述底物浓度与酶反应速率定量关系的方程，方程中涉及到的米氏常数指的是酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。对于酶的抑制作用，可以分为可逆抑制和不可逆抑制两大类。其中前者又可分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km变大；加入非竞争性抑制剂后Km不变，Vmax变小；加入反竞争性抑制剂后Km、Vmax均变小。
真题：Km的概念。 （填空，2012）
酶比活力与转换数的计算方法。 （计算，2013）
7.掌握酶活性部位的概念，主要特点。酶活性调节的机制。
拓展：酶活性部位是指与酶活力直接相关的，由特异的氨基酸残基组成的比较集中地区域。可分为催化部位和结合部位。动力学参数法研究酶活性部位的原理。常见酶及其作用特点。酶活性调节的主要方式有别构调节，共价修饰调节、同工酶调节、形成多酶复合体、酶原激活等。
真题：酶修饰的相关叙述。 （多选，2013）
8理解维生素的常见分类，水溶性维生素的常见举例及其特点；脂溶性维生素的常见举例及其特点。
拓展：维生素根据其溶解特性可以简单分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。其中前者主要是维生素A、D、E、K四种，维生素A又称为视黄醇，缺乏症为夜盲症；维生素D又称为抗佝偻病维生素，缺乏症为佝偻病；维生素E又称为生育酚，是一种抗氧化维生素，缺乏症为贫血等。维生素K又称为凝血维生素，一般人体不会缺乏。后者主要是B族维生素和维生素C，B族维生素主要是B1、PP、B2、B6、B12、泛酸、生物素、硫辛酸、叶酸等，维生素C又称为抗坏血酸，缺乏症为坏血病。
